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多肽產(chǎn)品

α-突觸核蛋白片段：α-Synuclein (71-82) (human)
路易體中α-突觸核蛋白（α-syn）原纖維的沉積是神經(jīng)退行性疾病患者的特征。

編號：114434

CAS號：332867-16-0

單字母：H2N-VTGVTAVAQKTV-OH

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基本屬性產(chǎn)品描述文獻(xiàn)鏈接合成路線相關(guān)產(chǎn)品

編號:	114434
中文名稱:	α-突觸核蛋白片段：α-Synuclein (71-82) (human)
英文名:	α-Synuclein (71-82) (human)
CAS號:	332867-16-0
單字母:	H2N-VTGVTAVAQKTV-OH
三字母:	H2N N端氨基：N-terminal amino group。在肽或多肽鏈中含有游離a-氨基的氨基酸一端。在表示氨基酸序列時，通常將N端放在肽鏈的左邊。 -Val L-纈氨酸：valine。系統(tǒng)命名為(2S)-氨基-3-甲基丁酸。是編碼氨基酸。是哺乳動物的必需氨基酸。符號：V，Val。在某些放線菌素如纈霉素中存在 D-纈氨酸。 -Thr L-蘇氨酸：threonine。系統(tǒng)命名為(2S)-氨基-(3R)-羥基丁酸。有兩個手性中心，是編碼氨基酸。是哺乳動物的必需氨基酸。符號：T，Thr。 -Gly 甘氨酸：glycine。系統(tǒng)命名為 2-氨基乙酸。是編碼氨基酸中沒有旋光性的最簡單的氨基酸，因具有甜味而得名。符號：G，Gly。 -Val L-纈氨酸：valine。系統(tǒng)命名為(2S)-氨基-3-甲基丁酸。是編碼氨基酸。是哺乳動物的必需氨基酸。符號：V，Val。在某些放線菌素如纈霉素中存在 D-纈氨酸。 -Thr L-蘇氨酸：threonine。系統(tǒng)命名為(2S)-氨基-(3R)-羥基丁酸。有兩個手性中心，是編碼氨基酸。是哺乳動物的必需氨基酸。符號：T，Thr。 -Ala 丙氨酸：alanine。L-丙氨酸的系統(tǒng)命名為(2S)-氨基丙酸，是編碼氨基酸，也叫L-α-丙氨酸。符號：A，Ala。D-丙氨酸存在于多種細(xì)菌細(xì)胞壁的糖肽中。β-丙氨酸是維生素泛酸和輔酶A的組分。 -Val L-纈氨酸：valine。系統(tǒng)命名為(2S)-氨基-3-甲基丁酸。是編碼氨基酸。是哺乳動物的必需氨基酸。符號：V，Val。在某些放線菌素如纈霉素中存在 D-纈氨酸。 -Ala 丙氨酸：alanine。L-丙氨酸的系統(tǒng)命名為(2S)-氨基丙酸，是編碼氨基酸，也叫L-α-丙氨酸。符號：A，Ala。D-丙氨酸存在于多種細(xì)菌細(xì)胞壁的糖肽中。β-丙氨酸是維生素泛酸和輔酶A的組分。 -Gln L-谷氨酰胺：glutamine。系統(tǒng)命名為(2S)-氨基-4-氨酰基丁酸，是編碼氨基酸。符號：GIn，Q。 -Lys L-賴氨酸：lysine。系統(tǒng)命名為(2S)-6-二氨基已酸。是編碼氨基酸中的堿性氨基酸，哺乳動物的必需氨基酸。在蛋白質(zhì)中的賴氨酸可以被修飾為多種形式的衍生物。符號：K，Lys。 -Thr L-蘇氨酸：threonine。系統(tǒng)命名為(2S)-氨基-(3R)-羥基丁酸。有兩個手性中心，是編碼氨基酸。是哺乳動物的必需氨基酸。符號：T，Thr。 -Val L-纈氨酸：valine。系統(tǒng)命名為(2S)-氨基-3-甲基丁酸。是編碼氨基酸。是哺乳動物的必需氨基酸。符號：V，Val。在某些放線菌素如纈霉素中存在 D-纈氨酸。 -OH C端羧基：C-terminal carboxyl group。在肽或多肽鏈中含有游離羧基的氨基酸一端。在表示氨基酸序列時，通常將C端放在肽鏈的右邊。
氨基酸個數(shù):	12
分子式:	C₅₁H₉₂N₁₄O₁₇
平均分子量:	1173.36
精確分子量:	1172.68
等電點(PI):	-
pH=7.0時的凈電荷數(shù):	1.97
平均親水性:	-0.45454545454545
疏水性值:	0.88
消光系數(shù):	-
來源:	人工化學(xué)合成，僅限科學(xué)研究使用，不得用于人體。
儲存條件:	負(fù)80℃至負(fù)20℃
標(biāo)簽:	未分類肽

The deposition of α-synuclein (α-syn) fibrils in Lewy bodies is a characteristic feature of individuals with neurodegenerative disorders. The central hydrophobic region of α-synuclein, resembled by the peptide α-synuclein (71-82), is believed to be responsible for the protein aggregation. In addition, α-synuclein (71-82) forms amyloid fibrils of similar morphology to α-synuclein, suggesting that this region contributes to the fibrillogenic core of the full-length protein, referring to the studies of Madine and coworkers.

DOI	名稱
10.1042/BST20051113	Studies of the aggregation of an amyloidogenic alpha-synuclein peptide fragment	下載
10.1074/jbc.M114.620484	Intracellular screening of a peptide library to derive a potent peptide inhibitor of α-synuclein aggregation	下載

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