中國(guó)科學(xué)技術(shù)大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院及中科院分子卓越中心丁勇教授課題組,發(fā)現(xiàn)植物組蛋白H2A第95絲氨酸磷酸化修飾位點(diǎn),該位點(diǎn)系植物特有的位點(diǎn),經(jīng)磷酸化的95絲氨酸,能夠調(diào)節(jié)擬南芥的開(kāi)花時(shí)間,以及組蛋白變化H2A.Z的富集。相關(guān)結(jié)果以“Phosphorylation of histone H2A serine 95: a plant-specific mark involved in flowering time regulation and H2A.Z deposition”為題目,發(fā)表于2017年8月8日的《The Plant Cell》雜志上。
組蛋白包含著生命個(gè)體生長(zhǎng)、發(fā)育的信息,這些信息通過(guò)組蛋白上的不同修飾位點(diǎn)以及不同組蛋白變體來(lái)完成功能。與動(dòng)物不同,植物的個(gè)體生命始于一粒種子,處于未分化的狀態(tài)。如果組蛋白修飾包含了生物發(fā)育過(guò)程的信息,那么動(dòng)、植物中或許存在組蛋白上特異的修飾位點(diǎn),并調(diào)控著各自特有的生長(zhǎng)發(fā)育進(jìn)程。研究發(fā)現(xiàn)擬南芥的磷酸激酶MUT9P-LIKE-KINASE (MLK4)能夠磷酸化組蛋白H2A第95位絲氨酸,該絲氨酸位點(diǎn)僅存在于部分藻類、以及陸生植物的苔蘚、蕨類、祼子植物和被子植物中,而在酵母、果蠅、或哺乳動(dòng)物(人、小鼠)中沒(méi)有發(fā)現(xiàn)該位點(diǎn),表明是植物中特異的組蛋白位點(diǎn)。
在長(zhǎng)日照的情況下,功能缺失的mlk4突變體具有晚花的表型;而在短日照的情況下,沒(méi)有明顯的表型,表明MLK4參與了光周期途徑。研究發(fā)現(xiàn):MLK4能與MYB類轉(zhuǎn)錄因子CIRCADIAN CLOCK ASSOCIATED 1 (CCA1)相互作用,CCA1可以將MLK4直接帶至GIGANTEA?(GI)基因上,完成組蛋白H2A的95磷酸化,并且MLK4能促進(jìn)GI的表達(dá)水平。經(jīng)點(diǎn)突變的MLK4失去激酶活性,則不能互補(bǔ)mlk4突變體晚花的表型,表明組蛋白H2A的95磷酸化能夠促進(jìn)擬南芥的開(kāi)花時(shí)間,以及世代交替過(guò)程。
在動(dòng)物細(xì)胞中,H2A的磷酸多與DNA 的損傷相關(guān),而擬南芥H2A的95磷酸化能夠促進(jìn)基因的表達(dá)水平,有著與動(dòng)物細(xì)胞H2A磷酸不同的功能。為了解析H2A的95磷酸化與基因轉(zhuǎn)錄之間的關(guān)系,進(jìn)一步研究發(fā)現(xiàn):MLK4與染色質(zhì)重塑復(fù)合體Swi2/Snf2-related ATPase (SWR1) 和?NuA4的共有亞基YAF9a形成復(fù)合體,功能缺失的mlk4通過(guò)減少組蛋白H2A.Z和H4的乙?;?,來(lái)減少GI基因的轉(zhuǎn)錄水平。該研究發(fā)現(xiàn)了植物中特有的組蛋白H2A修飾位點(diǎn)及其功能,為組蛋白修飾如何調(diào)控植物開(kāi)花時(shí)間和組蛋白變體間的轉(zhuǎn)換提供了一個(gè)范例。
丁勇課題組的四年級(jí)碩博研究生蘇艷華為該工作的第一作者,其它作者還有同課題組的王世亮、張飛等同學(xué)。該項(xiàng)研究在國(guó)家自然基金、中科院分子植物先導(dǎo)(B類)和中國(guó)科學(xué)技術(shù)大學(xué)微尺度國(guó)家實(shí)驗(yàn)室共同資助下完成的。
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論文連接:http://www.plantcell.org/content/early/2017/08/08/tpc.17.00266
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