華大生科訊 近期，我院青年教師劉艷麗與多倫多大學SGC研究所合作，在蛋白質乙?；R別蛋白結構研究領域取得新進展，研究成果發(fā)表于Journal of Structural Biology上。
組蛋白乙?；且环N常見的組蛋白翻譯后修飾，在調節(jié)染色質結構動態(tài)平衡以及基因轉錄活化過程中發(fā)揮重要作用。這種修飾受到組蛋白乙?；D移酶及組蛋白去乙酰化酶動態(tài)修飾調控，并由組蛋白乙酰化效應蛋白所識別并介導功能發(fā)揮?，F(xiàn)已報道的組蛋白乙酰化效應蛋白結構域包括bromodomain、串聯(lián)的PHD結構域、YEATS結構域以及PH結構域。
在該研究中，劉艷麗等人成功解析了DPF3b雙PHD結構域與組蛋白H3K14ac的復合物高分辨率的晶體結構，揭示了雙PHD結構域識別并結合H3K14ac的分子機制。與已報到的DPF3b的雙PHD結構域與H3K14ac的NMR結構不同，該晶體結構提示H3K14ac小肽以α-helix的構象存在。進一步結合對已解析的其他的組蛋白效應器與修飾后組蛋白相互作用的復合物結構，該研究提出組蛋白尾巴的α-helix構象與β-sheet構象一樣，是組蛋白與效應蛋白相互作用時所存在的一種天然構象。該研究進一步證實組蛋白尾巴二級結構的可塑性使其可以根據(jù)與其作用的蛋白的構象進行調整，實現(xiàn)構象上的互補，從而在復雜的細胞環(huán)境中促使組蛋白尾巴實現(xiàn)動態(tài)修飾及其修飾后的識別。該研究將進一步推動組蛋白與其效應蛋白高級結構中的相應研究（Journal of Structural Biology，2016, 195(3): 365-372，http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1047847716301423）。
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