生命學(xué)院張竹青課題組在離子誘導(dǎo)蛋白質(zhì)構(gòu)象變化機(jī)制方面取得新進(jìn)展
蛋白質(zhì)的別構(gòu)調(diào)控是指結(jié)合在遠(yuǎn)離活性位點(diǎn)的分子改變蛋白質(zhì)活性的現(xiàn)象，是生物體系中廣泛存在的功能調(diào)節(jié)方式。盡管已經(jīng)發(fā)展了各種理論模型來(lái)解釋蛋白質(zhì)的別構(gòu)調(diào)控機(jī)制，但該過(guò)程發(fā)生的結(jié)構(gòu)細(xì)節(jié)仍不清楚。鈣調(diào)蛋白（CaM）是一種鈣結(jié)合蛋白，存在于幾乎所有的真核細(xì)胞中，可以與很多不同的蛋白質(zhì)結(jié)合，因此影響了細(xì)胞功能的各個(gè)方面。 CaM 在與鈣結(jié)合后，會(huì)發(fā)生構(gòu)象變化，進(jìn)而影響與不同蛋白質(zhì)的結(jié)合能力，被看作是典型的別構(gòu)調(diào)控體系。生命學(xué)院張竹青課題組和北京大學(xué)合作，通過(guò)長(zhǎng)時(shí)間尺度的全原子分子動(dòng)力學(xué)模擬和系統(tǒng)分析，揭示了鈣調(diào)蛋白N端結(jié)構(gòu)域（nCaM）是如何結(jié)合鈣離子及發(fā)生構(gòu)象變化的。該研究不僅為離子誘導(dǎo)蛋白質(zhì)構(gòu)象變化的研究提供了新思路，也為檢驗(yàn)各種理論模型提供了參考。研究論文“How calcium ion binding induces the conformational transition of the calmodulin N-terminal domain—an atomic level characterization”于2019年9月4日在英國(guó)皇家化學(xué)會(huì)的Phys. Chem. Chem. Phys在線發(fā)表（DOI：10.1039/C9CP03917A）。生命學(xué)院碩士生趙禮坤為論文第一作者，張竹青副教授和北京大學(xué)來(lái)魯華教授為論文通訊作者。該研究工作得到了國(guó)家自然科學(xué)基金和中國(guó)科學(xué)院大學(xué)青年教師提升項(xiàng)目的支持。
值得一提的是，該論文近日被評(píng)選為Phys. Chem. Chem. Phys年度熱點(diǎn)論文（2019 HOTPCCP article），這是繼2017年該課題組的蛋白質(zhì)折疊機(jī)制研究論文（Phys Chem Chem Phys. 2017,19,13629-13639, 2017 HOT PCCP article）之后，再一次被評(píng)為該期刊的年度熱點(diǎn)文章。
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