我校生命科學(xué)院曹向宇教授團(tuán)隊在β-酪蛋白在轉(zhuǎn)運圣草次苷研究方面取得重要進(jìn)展，研究成果被食品科技領(lǐng)域雜志Food Hydrocolloids（中科院JCR分區(qū)，工程技術(shù)2區(qū)top）在線發(fā)表。
圣草次苷是一種存在于檸檬或檸檬柑橘類水果中的黃酮苷類化合物，它具有抗氧化、抗癌、抗過敏等生物活性。β-酪蛋白是牛乳中重要的蛋白質(zhì)，在適當(dāng)?shù)臈l件下，它可以在水溶液中形成穩(wěn)定的膠束狀結(jié)構(gòu)，有利于營養(yǎng)成分在身體里的運輸。本文在生理條件下（pH=7.4），利用多種光譜技術(shù)和分子對接技術(shù)研究了圣草次苷與β-酪蛋白的相互作用機制。結(jié)果表明：β-酪蛋白的內(nèi)源性熒光被圣草次苷和β-酪蛋白的相互作用所淬滅，方式為靜態(tài)淬滅。圣草次苷與β-酪蛋白的相互作用是一種主要由疏水作用驅(qū)動的自發(fā)反應(yīng)。在310 K時，結(jié)合常數(shù)等于6.68×105 L mol−1，結(jié)合位點數(shù)約等于1。紅外光譜、圓二色光譜和同步熒光光譜也證實了β-酪蛋白構(gòu)象的變化。而且，分子對接研究表明了圣草次苷與β-酪蛋白最可能的結(jié)合位點。
這些結(jié)果揭示了圣草次苷與β-酪蛋白的相互作用機制，為擴(kuò)大β-酪蛋白在食品工業(yè)中應(yīng)用提供實驗依據(jù)。
原文參見：Xiangyu Cao, Yonglin He, Yuchi Kong, Xueying Mei, Yapeng Huo, Yin He, Jianli Liu*. Elucidating the interaction mechanism of eriocitrin with β-casein by multi-spectroscopic and molecular simulation methods. Food Hydrocolloids, 2019,94(9):63-70. IF:5.839.
生命科學(xué)院科研運行管理中心 2019年3月8日
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