? ??4月10日,德國馬普分子生理學(xué)研究所趙鐳博士來訪華南理工大學(xué),并為生物科學(xué)與工程學(xué)院70余位師生作了題為“One-Pot N2C/C2C/N2N Ligation To Trap Weak Protein-Protein Interactions”的學(xué)術(shù)報(bào)告。
報(bào)告會(huì)上,趙鐳講述了他在德國馬普分子生理學(xué)研究所針對多肽與蛋白質(zhì)的科學(xué)研究。他指出,蛋白-蛋白相互作用在生命過程中扮演著重要的角色,其中,弱蛋白-蛋白相互作用有著作用時(shí)間短、解離速度快的特點(diǎn),成為細(xì)胞信號(hào)傳遞中的關(guān)鍵環(huán)節(jié)。然而,這樣的弱相互作用給獲得穩(wěn)定的蛋白復(fù)合物工作帶來挑戰(zhàn),給研究弱蛋白-蛋白相互作用帶來了相當(dāng)大的難度。
技術(shù)問題怎么解決?對此,趙鐳提出了一種全方位的“一鍋多聯(lián)”蛋白偶連方法,發(fā)展了新的蛋白質(zhì)氨基端與氨基端(N2N)和蛋白質(zhì)羧基端與羧基端(C2C)偶連方法,再結(jié)合傳統(tǒng)的蛋白質(zhì)氨基端與羧基端(N2C)連接方法,實(shí)現(xiàn)了對蛋白質(zhì)端基連接的全覆蓋。通過蛋白-蛋白弱相互作用的介導(dǎo),讓蛋白分子自主地選擇距離相對較近的末端進(jìn)行高效的化學(xué)連接(proximity-induced ligation),最終得到共價(jià)連接的且保持自然相互作用狀態(tài)的蛋白-蛋白復(fù)合物。這種方法可以快速無偏地獲得蛋白相互作用的復(fù)合物,為研究弱蛋白-蛋白相互作用開辟了新的渠道。
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